Human FGFR-2 (IIIb) / Fc Chimera, soluble recombinant Protein

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Proteine

Synonyms: FGFR2, BEK, JWS, CEK3, CFD1, ECT1, KGFR, TK14, TK25, BFR-1, CD332, K-SAM.

Source: Insect cells

Purity: ≥ 90 % (SDS-PAGE, silver stained)

Physical state: Lyophilized

Manufacturer:  Active Bioscience

Artikelnummer Größe Preis  
1391.952.010 10 µg 90 €
1391.952.050 50 µg 235 €

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Produktdetails

Synonyms

FGFR2, BEK, JWS, CEK3, CFD1, ECT1, KGFR, TK14, TK25, BFR-1, CD332, K-SAM.

 

Description of Human FGFR-2 (IIIb) / Fc Chimera, soluble

Recombinant human soluble FGFR-2 (IIIb) was fused via a Xa cleavage site with the Fc part of human IgG1. Human recombinant soluble FGFR-2 (IIIb) is a disulfide-linked homodimeric protein. In the reduced form the glycosylated subunits of sFGFR-2 (IIIb)/human Fc chimera display a molecular mass of about 90 kDa. Fibroblast Growth Factors (FGFs) comprise a family of at least eighteen structurally related proteins that are involved in a multitude of physiological and pathological cellular processes, including cell growth, differentiation, angiogenesis, wound healing and tumorigenesis. The biological activities of the FGFs are mediated by a family of type I transmembrane tyrosine kinases which undergo dimerization and autophosphorylation after ligand binding. Four distinct genes encoding closely related FGF receptors, FGFR-1 to -4 are known. Multiple forms of FGFR-1 to -3 are generated by alternative splicing of the mRNAs. A frequent splicing event involving FGFR-1 and -2 results in receptors containing all three Ig domains, referred to as the alpha isoform, or only IgII and IgIII, referred to as the ß isoform. Only the alpha isoform has been identified for FGFR-3 and FGFR-4. Additional splicing events for FGFR-1 to -3, involving the C-terminal half of the IgIII domain encoded by two mutually exclusive alternative exons, generate FGF receptors with alternative IgIII domains (IIIb and IIIc). A IIIa isoform which is a secreted FGF binding protein containing only the N-terminal half of the IgIII domain plus some intron sequences has also been reported for FGFR-1. Mutations in FGFR-1 to -3 have been found in patients with birth defects involving craniosynostosis.

 

Biological Activity

(1) The activity of sFGFR-2(IIIb)/Fc was determined by its ability to inhibit the FGF10-induced proliferation of 4MBr-5 cells. (2) Measured by its binding ability in a functional ELISA. Recombinant human soluble FGFR-2(IIIb)/Fc Chimera bind to immobilized recombinant human FGF-10.

 

Reconstitution

The lyophilized sFGFR-2(IIIb)/Fc is soluble in water and most aqueous buffers and should be reconstituted to a concentration not lower than 50µg/ml.

 

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Amino Acid Sequence

RPSFSLVEDT TLEPEEPPTK YQISQPEVYV AAPGESLEVR CLLKDAAVIS WTKDGVHLGP NNRTVLIGEY LQIKGATPRD SGLYACTASR TVDSETWYFM VNVTDAISSG DDEDDTDGAE DFVSENSNNK RAPYWTNTEK MEKRLHAVPA ANTVKFRCPA GGNPMPTMRW LKNGKEFKQE HRIGGYKVRN QHWSLIMESV VPSDKGNYTC VVENEYGSIN HTYHLDVVER SPHRPILQAG LPANASTVVG GDVEFVCKVY SDAQPHIQWI KHVEKNGSKY GPDGLPYLKV LKHSGINSSN AEVLALFNVT EADAGEYICK VSNYIGQANQ SAWLTVLPKQ QAPGREKEIT ASPDYLEDPR RASIEGRGDP EEPKSCDKTH TCPPCPAPEL LGGPSVFLFP PKPKDTLMIS RTPEVTCVVV DVSHEDPEVK FNWYVDGVEV HNAKTKPREE QYNSTYRVVS VLTVLHQDWL NGKEYKCKVS NKALPAPIEK TISKAKGQPR EPQVYTLPPS RDELTKNQVS LTCLVKGFYP SDIAVEWESN GQPENNYKTT PPVLDSDGSF FLYSKLTVDK SRWQQGNVFS CSVMHEALHN HYTQKSLSLS PGK

 

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