Human Flt-1 (native) sVEGFR-1 (InCs) recombinant Protein

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Proteine

Synonyms: soluble vascular endothelial growth factor receptor-1, soluble FLT1, soluble VEGFR-1

Source: Insect cells

Purity: ≥ 95 % (SDS-PAGE, silver stained)

Physical state: Lyophilized

Manufacturer:  Active Bioscience

Artikelnummer Größe Preis  
1395.952.005 5 µg 95 €
1395.952.020 20 µg 200 €

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Produktdetails

Synonyms

soluble vascular endothelial growth factor receptor-1, soluble FLT1, soluble VEGFR-1

 

Description of Human Flt-1 (native) sVEGFR-1 (InCs)

Recombinant human soluble Vascular Endothelial Growth Factor Receptor-1 (sVEGFR-1) is the naturally occurring form and was cloned from total RNA of human umbilical vein endothelial cells. The recombinant mature sVEGFR-1 is a glycosylated monomeric protein with a mass of approximately 96 kDa. The soluble receptor precursor protein consists of the first 6 extracellular domains (Met1-His688) containing the unique 31 amino acids residues at the C-terminus. Endothelial cells express three different vascular endothelial growth factor (VEGF) receptors, belonging to the family of receptor tyrosine kinases (RTKs). They are named VEGFR-1 (Flt-1), VEGFR-2 (KDR/Flk-1), and VEGFR-3 (Flt-4). Their expression is almost exclusively restricted to endothelial cells, but VEGFR-1 can also be found on monocytes, dendritic cells and on trophoblast cells. The flt-1 gene was first described in 1990. The receptor contains seven immunoglobulin-like extracellular domains, a single transmembrane region and an intracellular split tyrosine kinase domain. Compared to VEGFR-2 the Flt-1 receptor has a higher affinity for VEGF but a weaker signaling activity. VEGFR-1 thus leads not to proliferation of endothelial cells, but mediates signals for differentiation. Interestingly, a naturally occurring soluble variant of VEGFR-1 (sVEGFR-1) was found in HUVEC supernatants in 1996, which is generated by alternative splicing of the flt-1 mRNA. The biological functions of sVEGFR-1 still are not clear, but it seems to be an endogenous regulator of angiogenesis, binding VEGF with the same affinity as the full-length receptor.

 

Biological Activity

The activity of sVEGFR-1 was determined by its ability to inhibit the VEGF-A-induced proliferation of HUVECs.

 

Reconstitution

The lyophilized sVEGFR-1 is soluble in water and most aqueous buffers. The lyophilized sVEGFR-1 should be reconstituted in PBS to a concentration not lower than 100µg/ml.

 

Amino Acid Sequence

SGSKLKDPEL SLKGTQHIMQ AGQTLHLQCR GEAAHKWSLP EMVSKESERL SITKSACGRN GKQFCSTLTL NTAQANHTGF YSCKYLAVPT SKKKETESAI YIFISDTGRP FVEMYSEIPE IIHMTEGREL VIPCRVTSPN ITVTLKKFPL DTLIPDGKRI IWDSRKGFII SNATYKEIGL LTCEATVNGH LYKTNYLTHR QTNTIIDVQI STPRPVKLLR GHTLVLNCTA TTPLNTRVQM TWSYPDEKNK RASVRRRIDQ SNSHANIFYS VLTIDKMQNK DKGLYTCRVR SGPSFKSVNT SVHIYDKAFI TVKHRKQQVL ETVAGKRSYR LSMKVKAFPS PEVVWLKDGL PATEKSARYL TRGYSLIIKD VTEEDAGNYT ILLSIKQSNV FKNLTATLIV NVKPQIYEKA VSSFPDPALY PLGSRQILTC TAYGIPQPTI KWFWHPCNHN HSEARCDFCS NNEESFILDA DSNMGNRIES ITQRMAIIEG KNKMASTLVV ADSRISGIYI CIASNKVGTV GRNISFYITD VPNGFHVNLE KMPTEGEDLK LSCTVNKFLY RDVTWILLRT VNNRTMHYSI SKQKMAITKE HSITLNLTIM NVSLQDSGTY ACRARNVYTG EEILQKKEIT IRGEHCNKKA VFSRISKFKS TRNDCTTQSN VKH

 

 

 

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